Was ist der unterschied zwischen cystein und valin

Aminosäuren sind Carbonsäuren (= organische Verbindungen mit einer oder mehreren Carboxylgruppe (–COOH)), die eine oder mehrere Aminogruppen (–NH2) tragen. Unter diese weite Definition fällt eine größere Anzahl von natürlicherweise in Organismen vorkommenden Substanzen, jedoch wird die Bezeichnung häufig so verwandt, dass damit nur die bei weitem wichtigste Gruppe, die proteinogenen Aminosäuren gemeint ist. Hierunter werden die Aminosäuren zusammengefasst, die als Bausteine von natürlich vorkommenden Peptiden und Proteinen dienen und direkt in diese eingebaut werden. Sie umfassen beim Menschen unter Einbeziehung des Selenocysteins 21 Aminosäuren. Alle proteinogenen Aminosäuren tragen die Aminogruppe an dem der endständigen Carboxylgruppe nächsten Kohlenstoffatom (C-Atom) (siehe Abb.). Die sehr unterschiedlich aufgebauten Seitenketten-Reste bestimmen die spezifischen Eigenschaften der einzelnen Aminosäuren.

Was ist der unterschied zwischen cystein und valin

Von diesen 21 Aminosäuren sind neun proteinogene Aminosäuren für den erwachsenen Menschen unentbehrlich (essentiell): Histidin, Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Phenylalanin, Threonin, Tryptophan und Valin.

Da der Körper diese Aminosäuren nicht selbst synthetisieren kann, müssen sie mit der Nahrung aufgenommen werden. Eine Sonderstellung nehmen die proteinogenen Aminosäuren Tyrosin und Cystein ein, die aus Phenylalanin bzw. Methionin aufgebaut werden können. Bei ungenügender Zufuhr essentieller Aminosäuren ist die notwendige körpereigene Eiweißbildung nicht ausreichend möglich.

Bedeutung und Vorkommen

Die größte Bedeutung der Aminosäuren für den Organismus liegt in ihrer Funktion als Proteinbausteine (= Eiweiß). Proteine stellen wesentliche funktionelle und strukturelle Komponenten aller Körperzellen dar. Weiterhin tragen Aminosäuren über den Protein- bzw. Aminosäurenabbau zum Teil zur Deckung des täglichen Energiebedarfs bei. Verschiedene freie proteinogene Aminosäuren dienen als Botenstoffe im Nervensystem. Zudem dienen proteinogene Aminosäuren als Ausgangssubstanzen für oder sind bei der Bildung von körpereigenen Substanzen beteiligt (z. B. Botenstoffe, Gallensalze, Schilddrüsenhormone). Auch alle weiteren im menschlichen Körper vorkommenden Aminosäuren (z. B. Ornithin, γ-Aminobuttersäure) können aus den proteinogenen Aminosäuren gebildet werden.

Aminosäuren liegen überwiegend in gebundener Form als Bestandteile von Proteinen und in geringerem Umfang als freie Aminosäuren in einer Vielzahl von Lebensmitteln vor. In freier Form sind Aminosäuren mit am Geschmack von Lebensmitteln beteiligt. So verstärkt die geschmacklose Aminosäure Glutaminsäure bzw. deren Salz Glutamat

Was ist der unterschied zwischen cystein und valin
(9.5 KB) den Eigengeschmack von vielen Speisen.

Aminosäurenbedarf

Der Aminosäurenbedarf ergibt sich vor allem aus dem Bedarf der unentbehrlichen Aminosäuren. Die für Erwachsene genannten täglichen Zufuhrempfehlungen reichen von 4-5 mg pro Kilogramm (kg) Körpergewicht (Kg) für Tryptophan bis hin zu 39-42 mg/kg KG für Leucin. Der Aminosäurenbedarf wird über die tägliche Proteinzufuhr (für Erwachsene 0,8 g/kg Körpergewicht) gedeckt.

Hohe zusätzliche Zufuhren einzelner Aminosäuren können unerwünschte Wirkungen hervorrufen.

Was tut das BfR

In Fällen, in denen bezüglich des Zusatzes freier Aminosäuren zu Lebensmitteln behördlicher Bewertungsbedarf besteht, erstellt das BfR gesundheitliche Bewertungen.

Proteine sind eine der Stoffklassen, aus denen lebende Organismen aufgebaut sind. Sie dienen dem Körper als wichtige „Baustoffe“ für die Bildung vieler zellulärer und extrazellulärer Strukturen. Hierfür sind sie aufgrund ihrer Vielfalt und Wandelbarkeit besonders gut geeignet. Diese resultiert aus ihrem Aufbau: Proteine bestehen aus langen, unverzweigten und meist kompliziert gefalteten Aminosäureketten. Insgesamt 21 verschiedene Aminosäuren bilden dabei die Bausteine, aus denen die Proteine aufgebaut sind. Je nach Kettenlänge und Kombination der einzelnen Aminosäuren entstehen ganz unterschiedliche Proteine, deren Anzahl quasi unbegrenzt ist.

Aminosäuren (oder auch Aminocarbonsäuren) sind organische Moleküle, die sowohl eine Aminogruppe als auch eine Carboxylgruppe tragen. Die 21 Aminosäuren, aus denen die Proteine bestehen (sog. proteinogene Aminosäuren), tragen diese beiden Gruppen am α-C-Atom und werden deshalb auch als α-Aminocarbonsäuren bezeichnet. Neben diesen zwei Gruppen hängt am α-C-Atom der proteinogenen Aminosäuren außerdem ein Wasserstoffatom sowie eine sie definierende Seitenkette. Die Seitenkette bestimmt, wie sich die Aminosäure „verhält“. Sie kann neutral, geladen, sauer, basisch, hydrophob oder hydrophil sein. Diese Eigenschaften und ihre Wechselwirkungen untereinander sind es, die letztendlich die Struktur der Proteine ausmachen.

Die Proteine des Körpers werden größtenteils vom Körper selbst hergestellt. Proteine werden aber auch mit der Nahrung aufgenommen. Diese Nahrungsproteine werden im Intestinaltrakt von den sog. Peptidasen in die einzelnen Aminosäuren zerlegt. Diese werden dann vom Organismus entweder zur Energiegewinnung abgebaut, zur Resynthese von Proteinen oder zur Synthese weiterer Stoffwechselprodukte genutzt. Dabei ist der Körper auf die Zufuhr einiger bestimmter Aminosäuren angewiesen, die er nicht selbst synthetisieren kann (sog. essenzielle Aminosäuren). Nicht-essenzielle Aminosäuren sind folglich jene, die der Körper selbst herstellen kann.

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Aminosäuren: Struktur und Eigenschaften

Aminosäuren sind Carbonsäuren, die neben der Carboxylgruppe am α-C-Atom noch eine Aminogruppe tragen. Insgesamt sind über 100 verschiedene Aminosäuren bekannt. Sie dienen dem Organismus als Bausteine der Proteine und spielen außerdem eine wichtige Rolle im Stoffwechsel, z.B. als Vorstufe diverser Signalmoleküle sowie als Substrate der Gluconeogenese.

Aminosäuren

  • Definition: Carbonsäure, die als zusätzliche funktionelle Gruppe eine Aminogruppe trägt
  • Struktur: Bestehen aus mindestens einem Kohlenstoffatom mit einer Amino- und einer Carboxylgruppe sowie einer Seitenkette
  • Einteilung
    • Nach Struktur
      • α-Aminosäuren: Die Aminogruppe hängt am α-C-Atom
      • β-Aminosäuren: Die Aminogruppe hängt am β-C-Atom
      • γ-Aminosäuren: Die Aminogruppe hängt am γ-C-Atom
    • Nach Verwendung
      • Proteinogene Aminosäuren
      • Nicht-proteinogene Aminosäuren
        • Beispiele
          • Ornithin und Citrullin: Zwischenprodukte der Harnstoffsynthese
          • β-Alanin: Bestandteil des Coenzym A
          • γ-Aminobuttersäure (GABA): Neurotransmitter im Gehirn

Proteinogene Aminosäuren

  • Definition: Aminosäuren, aus denen die Proteine aufgebaut sind
    • Beim Menschen gibt es 21 proteinogene Aminosäuren
  • Struktur: Alle proteinogenen Aminosäuren sind α-Aminocarbonsäuren. Sie unterscheiden sich lediglich durch ihre Seitenketten
    • Seitenketten: Variabler Teil der Aminosäuren, der ihnen unterschiedliche Größe, chemische Reaktivität, Ladung und Molekularmasse verleiht
  • Stereoisomerie
    • Liegen in der L-Form vorDas heißt, dass in der Fischer-Projektion die Aminogruppe am α-C-Atom nach links zeigt.
    • Alle proteinogenen Aminosäuren (mit Ausnahme von Glycin) haben am α-C-Atom ein Chiralitätszentrum
  • Nomenklatur: Zusätzlich zum chemischen Namen haben sie einen Trivialnamen, ein Buchstabenkürzel aus drei Buchstaben und ein einzelnes Buchstabensymbol (s. untenstehende Tabelle)
  • Einteilung
    • Nach den chemischen Strukturen ihrer Seitenketten und daraus folgenden Eigenschaften, z.B. (geladen/ungeladen, hydrophil/hydrophob )
    • Nach der Fähigkeit des Körpers, sie zu synthetisieren (essenzielle Aminosäuren, nicht-essenzielle Aminosäuren)
    • Nach ihrem Abbauweg (glucogene Aminosäuren, ketogene Aminosäuren)

Peptide und Proteine bestehen aus Aminosäuren, die durch Peptidverbindungen unverzweigt miteinander verknüpft sind.

Peptide

  • Definition: Kette von bis zu 100 Aminosäuren, die durch Peptidbindungen miteinander verknüpft sind
  • Struktur
    • Peptidbindung: Verknüpfung einer α-Carboxylgruppe und einer α-Aminogruppe zweier Aminosäuren unter der Abspaltung von Wasser (Kondensation)
      • Konformation der Peptidbindung: Die Peptidbindung ist planar
        • Erklärung
          • In der Peptidbindung ist die Carboxylgruppe durch eine Einfachbindung mit der Aminogruppe verbunden (C-N-Einfachbindung)
          • Der Sauerstoff der Carboxylgruppe ist viel elektronegativer als der Stickstoff der Aminogruppe
          • Das Stickstoffatom der Aminogruppe hat ein freies Elektronenpaar und kann daher zwei Resonanzstrukturen bilden
        • cis-/trans-Konfiguration: Die α-C-Atome auf beiden Seiten der Peptidbindung sind trans-konfiguriert
          • Ausnahme: Prolin, das aufgrund seiner besonderen Struktur bevorzugt cis-konfiguriert ist
  • Einteilung: Je nach Länge der Aminosäurekette unterscheidet man
    • Dipeptid: 2 Aminosäuren
      • Kann auch in zyklischer Form vorkommen und enthält dann zwei Peptidbindungen; es bildet sich also ein Anhydrid
    • Tripeptid: 3 Aminosäuren
    • Oligopeptid: Bis zu 10 Aminosäuren
    • Polypeptid: 10-100 Aminosäuren

Peptidbindungen werden am Ribosom unter Wasserabspaltung und Energieverbrauch geknüpft!

Verdauung von Proteinen

  • Peptidasen (syn. Proteasen, Proteinasen, proteolytische Enzyme): Enzyme, die Peptidbindungen hydrolytisch spalten (Proteolyse) Viele Peptidasen werden als katalytisch inaktive Proenzyme (sog. Zymogene) sezerniert.
    • Einteilung nach Ort der Spaltung
      • Endopeptidasen (auch: Endoproteasen): Spalten an spezifischer Stelle innerhalb der Peptidkette
        • Beispiel: Trypsin (spaltet hinter den basischen Aminosäuren Arginin und Lysin)
      • Exopeptidasen: Spalten Aminosäuren vom Ende der Peptidkette ab
        • Aminopeptidasen: Spalten Aminosäuren vom N-terminalen Ende her ab
        • Carboxypeptidasen: Spalten Aminosäuren vom C-terminalen Ende her ab
    • Einteilung nach Katalysemechanismus
      • Serinprotease
        • Katalytische Triade: Bestimmte Anordnung von drei Aminosäureresten in einem Enzym, die dazu führt, dass diese Reste miteinander wechselwirken und einer der drei Reste dadurch besonders aktiviert wird, d.h. eine Peptidbindung spalten kann
        • Beispiele: Chymotrypsin
          • Katalytische Triade aus Serin, Histidin und Aspartat
          • Mechanismus: Nukleophiler Angriff des Sauerstoffs des Serinrests auf das positiv polarisierte C-Atom der Peptidbindung
        • Weitere Beispiele: Trypsin, Elastase, Plasmin, Thrombin
      • Aspartatprotease
        • Kennzeichen: Zwei katalytisch aktive Asparaginsäurereste im aktiven Zentrum
        • Beispiele: Pepsin, Renin
      • Threoninprotease
        • Kennzeichen: Ein katalytisch aktiver Threoninrest im aktiven Zentrum
        • Beispiel: Die proteolytisch aktiven Zentren von Proteasomen, in denen Ubiquitin-markierte Proteine abgebaut werden
      • Metalloprotease
        • Kennzeichen: Ein katalytisch entscheidendes Metall-Ion im aktiven Zentrum
        • Beispiel: Carboxypeptidase A
  • Ablauf der Proteinverdauung
    1. Magen: Denaturierung der Proteine durch die Magensäure und erste Spaltung durch die Endopeptidase Pepsin
    2. Duodenum: Weitere Spaltung mithilfe der Peptidasen des Pankreas und der Darmmukosa
    3. Resorption durch die Enterozyten (siehe folgende Tabelle)

Die wichtigsten Peptidasen des VerdauungstraktesPeptidasentypEnzymVorkommenReaktionProduktEndopeptidasen

Pepsin

  • Magen
  • Spaltet bevorzugt Bindungen neben den Aminosäuren Phenylalanin, Tyrosin und Leucin
  • Peptide
  • Oligopeptide
Trypsin
  • Pankreassekret
  • Spaltet bevorzugt hinter basischen Aminosäuren
  • Oligopeptide
Chymotrypsin
  • Pankreassekret
  • Spaltet bevorzugt hinter aromatischen und großen, hydrophoben Aminosäuren

  • Oligopeptide

ExopeptidasenCarboxypeptidase A
  • Pankreassekret
  • Spaltet aromatische Aminosäuren ab
  • Aminosäuren
Carboxypeptidase B
  • Pankreassekret
  • Spaltet basische Aminosäuren ab
  • Aminosäuren
Aminopeptidase
  • Darmmukosa
  • Spaltet unspezifisch randständige Aminosäuren ab
  • Aminosäuren
Dipeptidase
  • Darmmukosa
  • Spaltet Dipeptide
  • Aminosäuren

Im Rahmen des normalen Proteinumsatzes werden in allen Körperzellen ständig Proteine synthetisiert und abgebaut. Zelleigene Proteine werden gezielt im sog. Proteasom abgebaut. Der Abbau zellfremder Proteine, die durch Endozytose aufgenommen werden, erfolgt in den Lysosomen.

Proteasomaler Proteinabbau

  • Ubiquitinierung: Abzubauende Proteine werden mit dem Polypeptid Ubiquitin markiert, diese Markierung wird von drei Enzymen katalysiert
    1. Aktivierung von Ubiquitin zu AMP-Ubiquitin durch das Ubiquitin-aktivierende-Enzym (E1)
    2. Bindung von Ubiquitin an einen Cysteinylrest von E1 unter Abspaltung von AMP
    3. Übertragen von Ubiquitin auf das Ubiquitin-konjugierende-Enzym (E2)
    4. Übertragen von Ubiquitin auf einen Lysinrest des abzubauenden Proteins durch die Ubiquitin-Protein-Ligase (E3) . Es entsteht eine Isopeptidbindung (Amidbindung).
  • Abbau
    • Ablauf: Das Proteasom erkennt das durch eine Kette von Ubiquitinen markierte Protein, bindet es und beginnt mit der proteolytischen Spaltung
    • Beteiligte Strukturen
      • Proteasom: ATP-abhängiger Proteasekomplex (26S-Proteasom), bestehend aus drei Untereinheiten
        • 20S-Untereinheit: Unspezifische Peptidaseaktivität
        • Zwei 19S-Untereinheiten: Abspaltung der Ubiquitinmoleküle
      • Weiterverwertung der Abbauprodukte: Peptidfragmente aus dem Proteasom können über MHC-I-Moleküle an der Zelloberfläche präsentiert werden

Funktion der Aminosäuren

Aminosäuren sind nicht nur Grundbaustein der Proteine, sondern dienen auch als Ausgangsstoffe für diverse Synthesen (siehe: Aminosäurestoffwechsel).

Funktion der Proteine

Proteine erfüllen in Abhängigkeit von ihrem Vorkommen in der Zelle bzw. im Organismus eine Vielzahl lebenswichtiger Funktionen.

  • Aufbau von (Zell‑)Strukturen
  • Katalyse biochemischer Reaktionen
  • Beteiligung an der Signaltransduktion
  • Stofftransport

ProteinklasseFunktionenBeispieleEnzyme

  • Katalysieren biochemische Reaktionen
  • Oxidoreduktasen
  • Kinasen
  • Isomerasen
  • Synthetasen
  • Hydrolasen
  • Nukleasen
  • Proteasen
  • ATPasen
Hormone, Rezeptoren, Signalproteine und Transkriptionsfaktoren
  • Übermitteln Signale meist von extrazellulär in den Zellkern, wo sie Einfluss auf die Genexpression nehmen können
  • Insulin
  • LDL-Rezeptor
  • Proteinkinase A
  • Mineralocorticoidrezeptor
Tunnel- und Kanalproteine, Carrier
  • Ermöglichen den gezielten Stofftransport oder auch die elektrische Signalübertragung über Membranen
  • Connexine
  • Acetylcholinrezeptor
  • Pyruvat-Carrier
Strukturproteine
  • Stabilisieren Gewebe
  • Bringen interagierende Proteine in die Nähe voneinander und bilden eine Art „Gerüst“ für diese, wodurch Reaktionsgeschwindigkeiten erhöht und Proteine auf ein zelluläres Kompartiment beschränkt werden
  • Kollagen
  • Myosin
  • Mikrotubuli
  • Keratin
  • Histonproteine
  • Scaffold-Protein des MAPK-Wegs
  • Proteine der Zonula occludens
Plasmaproteine
  • Transportieren verschiedene Substanzen im Blut
  • Halten den kolloidosmotischen Druck aufrecht
  • Dienen als pH-Puffer
  • Vermitteln die Abwehr von Pathogenen
  • Albumin
  • Globuline (bspw. Haptoglobin, Transferrin, Caeruloplasmin, Immunglobuline)
Kontraktile Proteine
  • Transportieren Stoffe in der Zelle entlang des Zytoskeletts
  • Vermitteln die Muskelkontraktion
  • Aktin
  • Myosin
  • Dynein

Wiederholungsfragen zum Kapitel Aminosäuren und Proteine

Aminosäuren: Struktur und Eigenschaften

Beschreibe die allgemeine Struktur der proteinogenen Aminosäuren!

Nenne Eigenschaften von Histidin!

Nenne Eigenschaften von Leucin und Isoleucin!

Welche zwei proteinogenen Aminosäuren sind schwefelhaltig und in welcher Form liegt Schwefel jeweils vor?

Welche proteinogenen Aminosäuren sind bei physiologischem pH-Wert (um pH 7) positiv geladen?

Welche proteinogenen Aminosäuren gehören zu den sauren Aminosäuren? Wie sind sie jeweils bei physiologischem pH-Wert (um pH 7) geladen?

Welche der proteinogenen Aminosäuren gehören zu den aromatischen Aminosäuren? Welches Ringsystem enthalten sie jeweils?

Welche besondere Struktur weist Prolin auf?

Wie wird Selenocystein synthetisiert?

Nenne alle essenziellen Aminosäuren!

Wie sind die Amino- und Carboxylgruppen am α-C-Atom von Aminosäuren bei physiologischem pH-Wert jeweils geladen?

Was ist der isoelektrische Punkt einer Aminosäure und wie wird er berechnet?

Peptide und Proteine: Struktur und Eigenschaften

Wie entsteht eine Peptidbindung und welche Konformation hat sie?

Auf welche Arten können sich zwei Aminosäuren verbinden?

Welche Atomsequenz wird als Rückgrat der Peptidkette bezeichnet?

Welche Sekundärstrukturen von Proteinen kennst du? Wie entstehen sie?

Beschreibe Eigenschaften einer α-Helix! Wie viele Aminosäureseitenketten liegen in etwa pro 360°-Windung vor?

Wann bildet ein Protein eine Quartärstruktur aus? Nenne ein Beispiel!

Verdauung und Resorption

Wie entsteht Pepsin und welche Funktion hat es?

Wie werden Peptide im Darm resorbiert?

Wie entsteht Trypsin? An welcher Stelle spaltet es typischerweise Peptidbindungen?

Welche Eigenschaft haben Aspartatproteasen? Nenne typische Beispiele!

Beschreibe die Funktionsweise von Serinproteasen und nenne Beispiele!

Proteinabbau

Wozu dient die Ubiquitinierung von Proteinen und wie läuft sie ab? Welcher Bindungstyp liegt anschließend vor?

Was haben die Proteasomen mit den MHC-Molekülen zu tun?

Eine Sammlung von allgemeineren und offeneren Fragen zu den verschiedenen prüfungsrelevanten Themen findest du im Kapitel Beispielfragen aus dem mündlichen Physikum.

Meditricks

In Kooperation mit Meditricks bieten wir dir durchdachte Merkhilfen zum Einprägen relevanter Fakten, dies sind animierte Videos und Erkundungsbilder. Die Inhalte sind vielfach auf AMBOSS abgestimmt oder ergänzend. Viele Meditricks gibt es in Lang- und Kurzfassung, oder mit Basis- und Expertenwissen, Quiz und Kurzwiederholung. Eine Übersicht über alle Inhalte findest du in dem Kapitel Meditricks. Meditricks gibt es in unterschiedlichen Paketen – welche, siehst du im Shop.

Aminosäuren

Inhaltliches Feedback zu den Meditricks-Videos bitte über den zugehörigen Feedback-Button einreichen (dieser erscheint beim Öffnen der Meditricks).

Ist Cystein und Cystin das gleiche?

Cystin ist eine chemische Verbindung. Es handelt sich um ein Disulfid, das aus zwei Molekülen der proteinogenen α-Aminosäure Cystein durch Oxidation ihrer Sulfhydrylgruppen (–SH) entsteht.

Für was ist Valin gut?

L-Valin besitzt eine stimulierende Wirkung und wird für den Muskelstoffwechsel, die Reparatur und das Wachstum des Muskelgewebes sowie für die Aufrechterhaltung einer positiven Stickstoffbilanz im Körper benötigt.

Für was ist Cystein gut?

L-Cystein hilft dem Körper bei der Entgiftung von Bakterien, Medikamenten und Alkohol. N-Acetylcystein wirkt als Gegengift bei Vergiftungen mit Paracetamol. Zusammen mit Zink und Vitamin B wirkt L-Cystein Haar- und Nagelbruch sowie vorzeitigem Haarausfall entgegen.

In welchen Lebensmittel ist Cystein?

Lebensmittel mit L-Cystein.
Molkenprotein: 2,5g..
Sojabohnen: 0,7g..
Sonnenblumenkerne: 0,5g..
Schweinefilet: 0,3g..
Hühnerbrust: 0,3g..
Hühnerei: 0,3g..
Walnüsse: 0,2g..